apl. Prof. Dr. rer. nat.

Jürgen Pleiss

Principal Investigator (EXC)
Institut für Biochemie und Technische Biochemie

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+49 711 685-63191

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Allmandring 31
70569 Stuttgart
Deutschland
Raum: 0.307

Fachgebiet

  • Bioinformatics and molecular modeling of proteins
  • Enzyme design for biocatalysis

Ausgewählte Publikationen

  1. J. Pleiss. “Thermodynamic activity-based interpretation of enzyme kinetics”. In: Trends Biotechnology 35.5 (2017), pp. 379–382.
  2. P. C. F. Buchholz, C. Vogel, W. Reusch, M. Pohl, D. Rother, A. C. Spieß, and J. Pleiss. “BioCatNet: a database system for the integration of enzyme sequences and biocatalytic experiments”. In: ChemBioChem 17.21 (2016), pp. 2093–2098.
  3. S. Fademrecht, P. N. Scheller, B. M. Nestl, B. Hauer, and J. Pleiss. “Identification of imine reductase-specific sequence motifs”. In: Proteins 84.5 (2016), pp. 600–610.
  4. T. Kulschewski and J. Pleiss. “Binding of solvent molecules to a protein surface in binary mixtures follows a competitive Langmuir model”. In: Langmuir 32.35 (2016), pp. 8960–8968.
  5. A. Taudt, A. Arnold, and J. Pleiss. “Simulation of protein association - Kinetic pathways towards crystal contacts”. In: Physical Review E 91.3 (2015), p. 033311.
  6. C. Vogel and J. Pleiss. “The modular structure of ThDP-dependent enzymes”. In: Proteins 82.10 (2014), pp. 2523–2537.
  7. T. Kulschewski, F. Sasso, F. Secundo, M. Lotti, and J. Pleiss. “Molecular mechanism of deactivation of C. antarctica lipase B by methanol”. In: Journal of Biotechnology 168.4 (2013), pp. 462–469.
  8. A. Seifert, S. Vomund, K. Grohmann, S. Kriening, V. B. Urlacher, S. Laschat, and J. Pleiss. “Rational design of a minimal and highly enriched CYP102A1 mutant library with improved regio-, stereo- and chemoselectivity”. In: ChemBioChem 10.5 (2009), pp. 853–861.
  9. P. Ölschlaeger, S. L. Mayo, and J. Pleiss. “Impact of remote mutations on metallo-betalactamase substrate specificity: implications for the evolution of antibiotic resistance”. In: Protein Science 14.3 (2005), pp. 765–774.
  10. J. Pleiss, M. Fischer, and R. D. Schmid. “Anatomy of lipase binding sites: the scissile fatty acid binding site”. In: Chemistry and Physics of Lipids 93.1 (1998), pp. 67–80.

Arbeitserfahrung

  • seit 2001 Akademischer Oberrat, Institut für Biochemie and Technische Biochemie, Universität Stuttgart
  • 1995–2001 Akademischer Rat, Institut für Biochemie and Technische Biochemie, Universität Stuttgart
  • 1994 Forschungswissenschaftler, Institut für Organische Chemie, Universität Stuttgart
  • 1991–1993 Product Line Manager, Biostructure S.A., Strasburg
  • 1990 Postdoktorandenstipendium, Max-Planck-Institut für Biologie, Tübingen

 

Ausbildung und Akademische Grade

  • 2006 Apl.Professor (Bioinformatik und rechenbetonte Biologie)
  • 2001 Habilitation, Faculty of Earth and Life Sciences, Universität Stuttgart
  • 1990 Dr.rer.nat., Universität Tübingen
  • 1987–1990 Doktorarbeit am Max-Planck-Institut für Biologie, Tübingen
  • 1986 Diplom in Physik, Universität Tübingen
  • 1982–1986 Physikstudium, Universität Tübingen
  • 1980–1982 Physikstudium, Universität Stuttgart
  • 2003 Angebot für eine Professur in Bioinformatik an der Technischen Universität Graz
  • 2003 Merit medal “Science and Technology” der Sozialistischen Republik Vietnam
  • Koordinator eines BMBF-finanzierten Deutsch-Vietnamesischen Forschungs- und Trainingsprogramms in Bioinformatik und Biotechnologie (1998–2006) und Mitglied der BMBF Delegation (2003, 2005)
  • Forschungsleiter des DFG SFB 716 “Particle Simulation” (seit 2007) und Vorstandsmitglied (2011–2014)
  • Forschungsleiter des DFG FOR 1296 “Diversity of Asymmetric Thiamine Catalysis” (seit 2010)
  • Lenkungsausschuss des jährlichen “European Summer School on Industrial Biotechnology” (seit 2015)
  • Organisationskommittee des CECAM Workshops 1023 “Biological molecules under non-natural conditions” (2014) und 1598 “Proteins in realistic environments: simulation meets experiment” (2018)
  • Gutachter für EU, DFG, BMBF, DAAD, NWO, STW, ANR, FWF
  • Bewertungsgremium EU-NEST-Pathfinder (2005)
  • Ausgewählte Patente (mit Ko-Erfindern)
    1. Method for the biocatalytic cyclization of terpenes and cyclase employable therein, US2016340666 (2016)
    2. Modified Cytochrome P450 monooxygenases, CY1107811 (2013)
    3. Method for the biocatalytic cyclization of terpenes and cyclase mutants which can be used in said method, EP2640835 (2013)
    4. Cytochrome P450 monooxygenases and their use for oxidizing organic compounds, US7960155 (2011)
    5. Modified lipolytic enzymes and their use EP1130100 (2001)
    6. Cyto-chrome P450 monooxygenase for oxidizing organic compounds, useful especially for converting indole to indigo, has wide substrate range, DE19955605 (2001)
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